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Péptidos bioactivos en la leche: propiedades funcionales

¿Qué son los péptidos bioactivos de la leche?

Los péptidos bioactivos de la leche son pequeños fragmentos de proteínas (habitualmente 2-20 aminoácidos) que muestran actividades biológicas específicas más allá de su aporte de aminoácidos. En la leche, estos péptidos están “ocultos” o encriptados en caseínas (αS1, αS2, β y κ) y en proteínas del suero (β-lactoglobulina, α-lactoalbúmina, lactoferrina, entre otras). 

En la proteína nativa, estos péptidos están inactivos. Pueden liberarse por hidrólisis enzimática (proceso donde se “rompen” moléculas en sitios específicos) durante la digestión gastrointestinal, la fermentación o el procesamiento de los lácteos. Una vez liberados, parecen tener actividad específica a nivel gastrointestinal y sistémico como inmunomoduladores y mediante propiedades antimicrobianas, antihipertensivas y antitrombóticas.

Existen bases de datos específicas (como Milk Bioactive Peptide Database o MBPDB) donde está catalogados cientos de péptidos bioactivos procedentes de la proteína de la leche. Estas herramientas permiten vincular cada péptido bioactivo con su proteína precursora o nativa, y su función. Sin embargo, la mayoría de estos péptidos bioactivos se generan solo tras procesos específicos, y no se sabe con certeza si llegan intactos a ejercer efectos en humanos.

Diferencia entre péptido y proteína

  • Una proteína es una macromolécula compuesta por unidades más pequeñas: los aminoácidos. Las proteínas pueden estar formadas por cientos o miles de aminoácidos, dependiendo de su tamaño y función. 
  • Un péptido es un fragmento corto de una proteína (habitualmente 2-20 aminoácidos) que, si es bioaccesible y biodisponible, puede ejercer una actividad específica (p. ej., péptidos antihipertensivos o péptidos antioxidantes). Su impacto in vivo depende de que sobrevivan la digestión y alcancen su sitio de acción.

Proteínas lácteas como fuente de péptidos bioactivos

Las proteínas representan alrededor del 3-4 % de la composición de la leche de vaca. Estas se dividen en caseínas (∼80% de las proteínas de la leche) y las proteínas del suero o whey  (∼20%).

  • Caseínas: αS1- caseína, αS2- caseína, β-caseína y κ-caseína.
  • Proteínas del suero (whey): principalmente α-lactoalbúmina, β-lactoglobulina, albúmina sérica, inmunoglobulinas y lactoferrina.

Tanto las caseínas como las proteínas del suero contienen secuencias de aminoácidos que, tras la digestión, fermentación o procesamiento, pueden dar lugar a péptidos bioactivos con múltiples funciones. 

Obtención de péptidos bioactivos

Los péptidos bioactivos se forman cuando las proteínas se rompen en fragmentos más pequeños. Esa ruptura (hidrólisis enzimática) puede ocurrir de varias maneras:

  • En nuestro cuerpo, durante la digestión, gracias a enzimas como la tripsina o a las enzimas de los microorganismos del intestino.
  • En los alimentos, durante procesos como la fermentación (por ejemplo, en yogur o queso) o durante la maduración.
  • En el laboratorio o en la industria, usando enzimas in vitro para hidrolizar proteínas de manera controlada.

En todos los casos, el resultado es el mismo: las proteínas grandes se “cortan” en péptidos más pequeños, y algunos de ellos pueden tener propiedades funcionales.

Propiedades funcionales de los péptidos bioactivos de la leche

Los péptidos liberados durante la digestión de las proteínas de la leche de vaca ejercen efectos beneficiosos en cuatro sistemas: cardiovascular, nervioso, digestivo y el sistema inmune. Entre sus principales funciones se incluyen propiedades antihipertensivas, antioxidantes e inmunomoduladoras.

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